Enzimlerin Özellikleri
07 03 2009

Enzimlerin Özellikleri

http://fenbilgisiegitimi.yyu.edu.tr/k/enzac/images/Enzim_jpg.jpg
Etki ettiği maddenin sonuna az eki getirilerek, ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örnek olarak kitine etki eden kitinaz enzimin, verebiliriz.
Enzimler reaksiyonları başlatmazlar, başlamış reaksiyonları hızlandırırlar. Reaksiyonları başlatan ise aktivasyon enerjisidir.
Enzimler, hücre içinde sentezlenirler; hücre içi ve hücre dışı ortamlarda çalışırlar.
Enzimler etkilerini maddenin dış yüzeyinden başlatırlar; maddelerin yüzeyi ne kadar geniş olursa etkinlikleri o kadar hızlı olur. Örneğin, kıyılmış ete enzimin etkisi aynı miktarda parça etten daha hızlıdır.
Enzimlerin etkinlikleri son derece hızlıdır. Örneğin sığır karaciğerinden elde edilen katalaz enzimi, bir saniyede 00C de 5,000,000 H2O2 (hidrojen peroksit) molekülünü parçalayabilir. Enzimin etkinlik değeri (=turnover sayısı); enzimin saniyede etki ettiği substrat sayısıyla belirlenir. Bu 00C de katalaz enzimi için 5,000,000�dir. Katalaz enziminin parçaladığı H2O2 �yi demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir.
Enzimler genellikle spesifik olup, her enzim belli bir reaksiyonu katalizler. Enzimin etki ettiği maddeye �substrat� denir. Etkilenen madde enzimin yüzeyine anahtarın kilite uyması gibi yapı bakımından uygunluk gösterir. Reaksiyon sonunda çıkan madde üründür. Enzimler reaksiyon sonunda değişmeden çıkar ve aynı reaksiyon için tekrar tekrar kullanılabilirler.
Enzim substrat arasında ilişki anahtar ve kilit modeline benzetilmesine rağmen enzimin aktif bölgesinin sabit bir yapısı olmadığı bazı moleküller için şekil değişikliklerine uğradığı belirlenmiştir. Şekil 4�de gösterildiği substratlar enzimin aktif bölgesine tutunduklarında enzimle substrat arasında zayıf bağlar oluşur ve enzimin şekli değişir. Bu değişiklik substratla enzim arasındaki uyumu, bağlanma isteğini ve kuvvetini artırır. Reaksiyon sona erdiğinde enzim herhangi bir değişikliğe uğramaksızın açığa çıkar. Bu şekilde enzimin substratın durumuna göre şeklini ayarlamasına induced-fit hipotezi denmektedir.
Enzimler takım halinde çalışırlar. Birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratı (etkilediği madde) olabilir. Örneğin amilaz enzimi nişastayı iki glikozlu maltoza, maltaz enzimi de maltozu glikoza parçalar. Glikoz da bir seri enzim aracılığı ile laktik aside dönüştürülür. Yani, reaksiyonların her basamağında ayrı bir enzim görev alır.
Yukarıdaki reaksiyonlar dizisinde E3 bozulursa ürün oluşmaz. Ürünün oluşabilmesi için ortama E3 ilave edilmelidir.
Enzim tepkimeleri çift yönlü olup, moleküllerin parçalanmasını veya birleşmesini sağlarla. Enzimler, tepkimenin yönünü değil, dengenin oranını belirler. Örneğin lipaz yağı parçalayabildiği gibi; aynı zamanda gliserinle yağ asidinin birleşmesini de sağlar.
Denge noktası; yani, tepkimenin hangi yöne gideceği �termodinamik yasalarına� göre belirlenir. Çünkü denge bir tarafa doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır. Dengenin yönünü belirleyen faktörleri; konsantrasyon, gerekli ısı ve basınç şeklinde sıralayabiliriz.
Enzimlerin protein kısmı ribozomlarda sentezlenir. Eğer DNA�nın enzimi sentezleten bölümü bozulursa (mutasyon) ilgili enzim yapılamaz. Sonuçta enzimin etkilediği reaksiyon gerçekleşmediği için hücre, ölüme dahi gidebilir.
4.Enzimlerin Çalışmasını Etkileyen Faktörler
Protein yapıda olan enzimlerin çalışmasını etkileyen birçok faktör bulunur.
a) Enzim Konsantrasyonu
Ortamda yeterli miktarda substrat var ise; reaksiyonun hızı, enzim konsantrasyonu ile doğru orantılı olarak artar.
b)Substrat Konsantrasyonu
Ortamda yeterli miktarda enzim bulunduğu durumda, substrat miktarını artırmaya devam ettiğimiz taktirde bir müddet sonra reaksiyonun hızı sabitleşir. Çünkü, ortamda bulunan enzimlerin tümü substratlarla reaksiyona girmiş olur.
c)Sıcaklık
Enzim reaksiyonları vücut sıcaklığında hızlıdır. Sıcaklığın düşmesi reaksiyonu yavaşlatır, ancak, enzimlerin yapısına tesir etmez. Sıcaklık yükseldikçe reaksiyonlar hızlanır, sıcaklığın belli bir dereceden (45-55 0C) sonra artması, enzimlerin yapısını bozacağından reaksiyon durur. Çünkü enzimler protein yapısında olduğundan yüksek sıcaklığa dayanamazlar.
d)Ortam pH�sı
Her enzimin en iyi çalıştığı bir pH aralığı vardır. Bu aralık genellikle nötr�e yakın değerlerdir. Ancak asidik veya bazik ortamlarda çalışan enzimler de vardır. Örneğin pepsin enzimin en iyi çalıştığı pH 1,2�dir. Düşük ve yüksek pH dereceleri enzimlerin çalışmasını engeller. Daha önce de açıkladığımız gibi pH; ortamın asidik, nötr veya bazik olmasını ifade eder.
e)Ortamdaki su miktarı
Enzimler sulu ortamda etkili olup, genellikle su miktarının %18�in altında olduğu ortamlarda çalışmaz. Reçel ve pekmez yapımını buna örnek olarak verebiliriz. Bal ve pekmezin sulandırınca ekşimelerinin sebebi enzimlerin aktif hale geçmesinden ileri gelir.
f)İnhibitörler (engelleyiciler)
Enzim reaksiyonlarını yavaşlatan veya engelleyen maddelere inhibitörler denir. Substratlara çok benzeyen bu maddeler enzimlerle birleşerek, enzimi etkisiz hale getirirler. Bazı inhibitörler ise, enzimlerle birleşip enzimin parçalanmasına neden olurlar. Antibiyotiklerin vücuttaki etki mekanizması bu sisteme göre işler. Bazı maddeler ise, enzimin substratını veya aktif maddesini bozar. Bunlara örnek olarak bazı ilaçları (antibiyotikler), bazı zehirleri (yılan, akrep, arı zehiri, siyanür, arsenik), zirai ilaçlar ve ağır metalleri (kurşun, bakır ve civa) verebiliriz.
g)Aktivatörler (Aktifleştiriciler)
Enzimler reaksiyonlarını hızlandıran maddelere �aktivatör� denir. Özellikle mangan, nikel, klor ve magnezyum iyonları enzimlerin etkinliğini artırır. Bazı aktivatörler, enzimin substratı ile birleşmesini kolaylaştırırken, bazıları enzimin aktif yüzeyini daha da aktif hale getirerek reaksiyon hızını artırırlar. Yine panzehirler, enzime bağlanmış olan zehiri kendine bağlayarak enzimin serbest kalmasını ve enzimatik reaksiyonların normal seyrinde devam etmesini sağlar. Yani aktivatörler enzim aktivitesini artıran inorganik veya organik maddelerdir (H2S,KCN ve sistein gibi).
5.Enzim İşlevinin Düzenlenmesi
Hücrelerdeki bütün reaksiyonları katalizleyen enzimlerin aktivitesi ve miktarı, hücre ihtiyacına göre düzenlenmek zorundadır. Bu düzenleme hem tek hücrelilerde hem de çok hücrelilerde görülmektedir. Dolayısıyla canlıda bu şekilde madde ve enerjinin ekonomik olarak kullanımı sağlanır. Canlılarda bu düzenleme ilkesine benzerlik gösterir.
Her organizmanın belirli hücrelerde belirli proteinler sentezler. Örneğin hemoglobin ancak alyuvarlarda,sindirim enzimleri (tripsin,pepsin,amilaz) ancak belirli bezlerde sentezlenmektedir.bu şekilde hem madde, hem de enerji ekonomik bir şekilde kullanılmış olur.
Enzim işlevlerin düzenlenmesi aşağıdaki gibi birkaç madde halinde özetlenebilir.
Enzimlerin bazıları oluştukları yerde zararlı etki yaptıklarında, hücre bir �inhibisyon � (engelleme) mekanizması geliştirir. Örneğin; tripsin, pankreas hücrelerinde oluştuğu zaman inaktif tiripsinojen şeklindedir. Böylece inaktif tiripsinojen pankreasın yapısını bozmaz.tiripsonejen ancak duedenumda (oniki parmak bağırsağı ) enterokinaz enziminin etkisiyle aktif tripsin haline dönüşür. Dikkat edilirse bu düzenlemede enzim aktivitesi , mevcut enzimlere yeni bir grubun elenmesiyle sağlanır.
Enzimatik reaksiyonlar dizisi sonucu oluşan son ürünler ,belli bir konsantrasyonu erişince enzim faaliyetinin durması gerekir. Bu sırada feed-back ( geri besleme) mekanizması devreye girer (şekil-4.18). buna göre reaksiyonlar sonucu oluşan son ürün, metabolik yolun ilk enzimi ile gevşek olarak bağlanarak enzimin faaliyeti baskılanır.bu şekilde hücrede madde yığılmasının önüne geçilmiş olur.
Eğer bir hücrede enzimlerin katalizlediği olay sonucu oluşacak maddeye daha fazla ihtiyaç varsa o zaman gerekli enzimlerin bir miktar daha sentezler.bu olaylar hormonlar sayesinde gerçekleşir.

337
0
0
Yorum Yaz